与抑制蛋白激活有关的两项研究

 抑制蛋白是“G-蛋白耦合受体” (GPCR)功能的负调控因子,也充当独立于G-蛋白的信号作用蛋白。在形成一种高亲和性复合物前,抑制蛋白必须被激活,而本期Nature上两篇论文关注GCPR和被激活的抑制蛋白在原子尺度上的相互作用。

        Yong Ju Kim等人通过截掉抑制蛋白的羧基端来生成自然出现的被称为p44的剪接变体模仿了最初的激活步骤,并确定了它的晶体结构。该结构有助于了解自然出现的、被截断的抑制蛋白在视觉系统中所起作用。

        Arun Shukla等人发表了“非视觉β-抑制蛋白-1”在与一个抗体碎片(Fab30)和来自一种GPCR(精氨酸抗利尿激素2-型受体)的一个完全磷酸化的“29-氨基酸C-端肽”所形成的复合物中的结构。这两项研究综合起来,显示了与抑制蛋白激活有关的引人注目的构形变化。